Аннотация
УДК 661:543.68
Было проведено электрохимическое, спектроскопическое и микроскопическое исследование цитохрома С и его иммобилизации с использованием двух электродов: стекловидного угольного (GC) и платинового (Pt). Поведение цитохрома С изучалось с использованием цианида и мышьяка как эталонных соединений для такого типа изменений. Для характеристики протеина в связанном состоянии и для подтверждения того факта, что он не был денатурирован при связывании на заранее обработанных электродах, упомянутых выше, были использованы такие методы, как: инфракрасная спектроскопия с преобразованием Фурье для границы раздела с нормализованным вычитанием фона (SNIFTIR), флюоресценция, электрохимический анализ, ИК спектроскопия с Фурье-преобразованием (FTIR), а также атомно-силовая микроскопия (AFM). Сферическая морфология связанного протеина, типичная для природного цитохрома С, была определенна с помощью AFM. Связывание протеина прослеживалось как снижение пикового тока, используя вольтамперометрию. Кроме того, было проанализировано снижение интенсивности излучения при флуоресценции в растворе, при применении FTIR и SNIFTIR. Флюоресценция и AFM продемонстрировали наличие процесса связывания белка с аналитами. Это было подтверждено также спектроскопиями FTIR и SNIFTIR, что свидетельствует о том, что процесс связывания происходит в боковой цепи аминокислотного остатка белка.
Kлючевые слова: токсичность, цитохром С, платиновый электрод, стекловидный угольный электрод.